몫:
펩티도 글리 칸 기능, 구조 및 합성
그 펩티도 글리 칸 그것은 원핵 생물의 세포벽의 주성분입니다. 그것은 큰 폴리머이며 N- 아세틸 글루코사민과 N- 아세틸 뮤 라민 산의 단위로 구성됩니다. 펩티도 글리 칸 조성은 원핵 생물의 모든 그룹에서 상당히 유사하다.
무엇이 달라지는지는 tetrapeptide chain을 형성하는 아미노산의 정체와 빈도입니다. 펩티도 글리 칸 (peptidoglycan)의 합성과 관련된 기계는 대부분의 항생제의 가장 일반적인 표적 중 하나입니다.
색인
- 1 함수
- 1.1 그람 양성균
- 1.2 그람 음성 세균
- 2 구조
- 3 요약
- 3.1 1 단계
- 3.2 2 단계
- 3.3 3 단계
- 3.4 4 단계
- 4 참고
기능들
펩티도 글리 칸은 박테리아 세포벽의 기본 성분입니다. 그것의 주요 역할은 세포의 모양을 유지하고 거의 모든 박테리아의 전형적인 삼투압 안정성을 유지하는 것입니다.
상기 벽의 구조에 따라, 원핵 생물은 그람 양성 및 그람 음성으로 분류 될 수있다..
첫 번째 그룹은 세포벽의 구성에 펩티도 글리 칸이 풍부하게 존재하므로 그람 염색을 유지할 수 있습니다. 두 그룹의 펩티도 글리 칸 중 가장 관련성이 높은 특성은 다음과 같습니다.
그람 양성균
그람 양성균의 벽 글리세롤 중합체의 두께 균일 주로 펩티 및 테이 코 산은 이루어지는 대용량 특징 또는 인산기에 결합 리비 톨. 이러한 그룹의 리비 톨 또는 글리세롤은 결합 된 아미노산 잔기, 예컨대 d- 알라닌.
테이 코 산은 (N 형 acetylmuramic 산과 공유 결합을 통해) 펩티 자체 또는 세포막에 결합 될 수있다. 후자의 경우 그들은 더 이상 teichoic acid라고 불리지 않지만 lipoteichoic acids.
테 이코 산이 음전하를 띠기 때문에 그람 양성 세균의 일반적인 벽 전하가 음성이다.
그램 음성 박테리아
그레이트 네거티브 박테리아는 그람 양성균보다 구조적으로 더 복잡한 벽을 나타냅니다. 그들은 펩티도 글리 칸 (peptidoglycan)의 얇은 층과 지질 성질의 외막 (세포의 원형질막 이외에).
테이 코 산은 더욱 풍부한 단백질 막 브라운 지단백질이있다 : 작은 단백질에 공유 결합하여 소수성 부분 펩티도 글리 칸에 결합 및 외막에 포함.
리포 폴리 사카 라이드는 외부 막에서 발견됩니다. 이들은 지질과 탄수화물로 형성되는 크고 복잡한 분자이며 세 부분으로 구성됩니다 : 지질 A, 다당류 중심 및 O 항원.
구조
펩티도 글리 칸은 신축성이 풍부하고 상호 연결된 고분자이며 탄력 있고 다공성입니다. 상당한 크기이며 동일한 하위 단위로 구성됩니다. 이 고분자는 2 가지 설탕 유도체 인 N- 아세틸 글루코사민과 N- 아세틸 뮤 라민 산.
또한, 그들은 d- 글루탐산, d- 알라닌 및 meso-diaminopimelic acid를 포함한 몇 가지 유형의 아미노산을 포함합니다. 이 아미노산은 단백질을 구성하는 아미노산과 같지 않습니다.-.
아미노산은 단백질을 분해하는 효소 인 펩 티다 제 (peptidases)의 작용으로부터 폴리머를 보호합니다.
상기 구조는 다음과 같이 구성된다 : N- 아세틸 글루코사민 및 N- 아세틸 뮤라 민산의 단위가 서로 교대하고, N- 아세틸 뮤라 민산 그룹의 카르복시기에서 아미노산 d- 및 l의 부착 사슬이 존재한다-.
d- 알라닌 잔기의 카르복시기 말단은 디아 미노 피 멜산 (DAP)의 아미노기에 결합되어 있지만, 다른 유형의 다리가있을 수도있다.
합성
펩티도 글리 칸 합성은 세포질에서 일어나며 UDP에 결합 된 중합체 단위가 분자를 세포 외부로 가져 오는 지질 전달 기능으로 옮겨지는 4 단계로 구성됩니다. 중합은이 지역에 위치한 효소 덕분에 일어난다..
펩티도 글리 칸 (peptidoglycan)은 2 차원 구조로 다른 구조와 다른 중합체이며이를 구성하는 단위가이 구조를 이루기 위해 적절한 방법으로 연결되어야한다고 요구합니다.
1 단계
이 과정은 세포 내에서 글루코 미민 전환율과 함께 시작됩니다. N-효소 처리 덕분에 아세틸 무라 미코.
그런 다음 UTP (uridine triphosphate)와 반응하는 화학 반응에서 활성화됩니다. 이 단계는 우리 딘 2 인산염 -N- 아세틸 뮤 라민 산.
다음으로, uridine diphosphate-N- acetylmuramic acid 단위의 집합은 효소.
2 단계
다음으로, 우리 딘 디 포스페이트의 펜타-N-acetylmuramic 산은 인산염 결합을 통해 연결되어 상기 세포막 및 유리 딘 모노 포스페이트의 방출에 위치하는 bactoprenol (UMP)이 발생한다. Bactoprenol은 캐리어 분자로 작용합니다..
N- 아세틸 글루코사민의 첨가는 펩티도 글리 칸 (peptidoglycan)을 생성 할 이당류를 생성하기 위해 발생한다. 이 과정은 특정 박테리아에서 약간 변형 될 수 있습니다.
예를 들어, 포도상 구균 (Staphylococcus aureus) 펜타 글리신 (또는 다른 아미노산)의 첨가는 펩티드 사슬의 3 번 위치에서 일어난다. 이것은 가교 결합의 길이를 증가시키는 목적으로 발생합니다.
3 단계
연속적으로 상기 핸들 bacteroprenol 전송 야외 전구체 이당류 펩티드 N 아세틸 글루코사민 N-acetylmuramic, transglucosilasas 효소의 존재에 의해 폴리 펩타이드 사슬에 결합한다. 이 단백질 촉매는 이당류와 박테리오프린 사이의 파이로 인산염 결합을 사용합니다.
4 단계
펩타이드 사슬 사이의 세포막 근처 영역 가교 (Transpeptidation)에 위치한 N 말단 쇄 pentaglycine 아미노산 잔기 또는 알라닌과 D의 제 3 위치에 위치 된 유리 아민을 발생 다른 폴리펩티드 사슬의 네 번째 위치.
Cross-linking은 원심 분리막에 위치한 transpeptidase 효소의 존재로 인해 발생합니다..
유기체의 성장 중에, 펩티도 글리 칸은 세포의 효소 적기구를 사용하여 특정 시점에서 개방 될 수 있고 새로운 단량체의 삽입을 유도 할 수있다.
펩티도 글리 칸은 네트워크와 유사하기 때문에 다른 지점에서 열어도 구조 강도가 현저히 감소하지는 않습니다.
펩티도 글리 칸의 합성 및 분해 과정은 끊임없이 일어나며 특정 효소 (예 : 리소자임)는 박테리아의 형태로 결정됩니다.
박테리아가 영양소 결핍 상태에있을 때, peptidoglicano 합성이 멈추어 구조에 약함을 일으킨다..
참고 문헌
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- Murray, P.R., Rosenthal, K.S., & Pfaller, M.A. (2017). 의료 미생물학. Elsevier 건강 과학.
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