존재하는 소수성 상호 작용, 생물학적 중요성 및 예



그 소수성 상호 작용 (HI) 이들은 용액 또는 극성 용매에 담그는 무극성 화합물 사이의 응집력을 유지하는 힘입니다. 이러한 수소 결합, 이온 상호 작용 또는 반 데르 발스 힘과 같은 다른 문자 비공유 상호 작용을 달리 소수성 상호 작용뿐만 아니라 용매, 용질의 고유 특성에 의존하지 않는다.

이러한 상호 작용의 예를 보여주는 예는 물과 기름을 혼합하려고 할 때 발생하는 상분리 일 수 있습니다. 이 경우, 기름 분자는 주위의 물 분자를 정렬 한 결과로 서로 상호 작용합니다.

이러한 상호 작용의 개념은 40 대 이전부터 존재합니다. 그러나 "소수성 링크"라는 용어는 1959 년 Kauzmann에 의해 만들어졌으며 특정 단백질의 3 차원 구조 안정화에서 가장 중요한 요소를 연구했습니다.

HI는 생물학적 시스템에서 일어나는 가장 중요한 비특이적 상호 작용입니다. 그들은 또한 오늘날 우리가 알고있는 화학 및 제약 산업의 다양한 엔지니어링 응용 분야에서 중요한 역할을 담당합니다..

색인

  • 1 소수성 상호 작용이란 무엇입니까??
  • 2 생물학적 중요성
  • 3 소수성 상호 작용의 예
    • 3.1 멤브레인
    • 3.2 단백질
    • 3.3 세제
  • 4 참고

소수성 상호 작용은 무엇입니까??

HI의 물리적 인 원인은 용액에서 물 분자와 수소 결합을 형성하는 무극성 물질의 무능력에 근거합니다.

이들은 용질 분자 사이의 친 화성과 관련이 없기 때문에 물 분자가 수소 결합을 통해 자체 상호 작용을 유지하는 경향이 있기 때문에 "비특이적 상호 작용"으로 알려져 있습니다..

물과 접촉 할 때, 무극성 또는 소수성 분자는 물과의 접촉 표면적을 감소시킴으로써 가장 큰 안정성을 달성하기 위해 자발적으로 응집하는 경향이있다.

이 효과는 강한 인력과 혼동 될 수 있지만, 용매와 관련하여 물질의 무극성의 결과 일뿐입니다.

열역학적 관점에서 설명하면, 이러한 자발적인 연관성은 자유 에너지의 가장 작은 변화 (ΔG)가있는 에너지 적으로 유리한 상태를 찾기 위해 발생한다..

ΔG = ΔH - TΔS를 염두에두면 가장 에너지 적으로 유리한 상태는 엔트로피 (ΔS)가 더 큰 곳, 즉 접촉에 의해 회전 및 병진 자유도가 감소하는 물 분자가 더 적은 곳 무극성의 용질.

무극성 분자가 물 분자에 의해 강요되면, 서로 다른 물 분자의 "새장 (cage)"으로 둘러싸인 별도의 분자 분자보다 더 유리한 상태가 얻어진다..

생물학적 중요성

HI는 다양한 생화학 적 과정에서 발생하기 때문에 관련성이 큽니다..

이러한 과정 중에는 단백질의 구조 변화, 효소에 대한 기질의 결합, 효소 복합체의 소단위와의 결합, 생물막의 응집과 형성, 수용액에서의 단백질의 안정화 및 기타.

양적 측면에서, 다른 저자들은 다량의 단백질 구조의 안정성에서 HI의 중요성을 결정하는 과제를 부여 받았는데, 이러한 상호 작용이 단백질의 50 %.

많은 막 단백질 (인테 그럴 및 말초)은 HI의 덕택으로 지질 이중층과 관련이있다. 또한, 많은 가용성 단백질의 3 차 구조의 안정성은 HI에 의존한다.

세포 생물학 연구의 일부 기술은 일부 이온 성 세제가 가지고있는 속성을 이용하여 미셀을 형성하는데, 이는 반구형 구조의 반구형 구조로 이루어져 있으며, 그 무극성 영역은 HI 덕분에 서로 연결되어있다.

미셀은 또한 지용성 약물의 전달을 포함하는 제약 연구에 사용되며, 그 형성은 인체에서 복합 비타민 및 지질의 흡수에도 필수적입니다.

소수성 상호 작용의 예

멤브레인

HI의 우수한 예는 세포막의 형성입니다. 이러한 구조는 인지질의 이중층으로 구성됩니다. 그것의 조직은 주위의 수성 환경에 대한 "반발"에서 양극성 꼬리 사이에서 발생하는 HI 덕택으로 주어진다.

단백질

HI는 구형 단백질의 접힘에 큰 영향을 미치며, 구조적으로 일정한 아미노산 잔기의 존재에 의해 규명 된 특정 공간 배열의 형성 후에 생물학적 활성 형태가 얻어진다.

  • 아포 미오글로빈의 경우

apomyoglobin (미오글로빈 부족 헴)은 작은 단백질의 알파 - 나선의 접힘 과정 및 그 폴리펩티드 체인 사이의 비극성 잔기 HI의 중요성을 연구 모델로서 제공 갖는다.

서열 변이 apomyoglobin 채용 하였다 2006 다이슨 등의 연구에서,이 접는 이벤트의 개시는 알파 - 헬릭스의 비극성기를 갖는 HI 아미노산에 주로 의존한다는 것을 입증했다.

따라서, 아미노산 서열에 도입 된 작은 변화는 3 차 구조의 중요한 변형을 의미하며, 이로써 기형 및 불 활성화 단백질.

세제

HI에 대한 또 다른 명확한 예는 우리가 매일 가정용으로 사용하는 상업용 세제의 작용 방식입니다.

세제는 양극성 분자 (극성 및 무극성 영역이 있음)입니다. 그들은 물 분자와 수소 결합을 형성하고 지방에 존재하는 지질과의 소수성 상호 작용을 할 수 있기 때문에 지방을 "유화"할 수 있습니다.

수용액의 지방과 접촉시, 세제 분자가 들어가는 또 다른 예는 비극성 꼬리 직면하는 하나와 연관 지질 분자를 둘러싸고 극지방은 미셀의 표면에 노출되어 물과 접촉하다.

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