알파 나선 구조와 기능적 중요성



그 알파 나선 단백질이 아미노산 잔기 사이의 결합의 강성과 회전의 자유에 따라 공간에서 채택 할 수있는 가장 간단한 2 차 구조이다.

그것은 아미노산이 배열되어있는 나선형 모양으로 특징 지어 지는데, 이것은 가상의 종축을 중심으로 배열되어있는 것처럼 보입니다..

알파 헬리콥터는 1951 년 Pauling과 동료들에 의해 처음 기술되었으며, 이들은 체인이 가정 할 수있는 가장 가능성있는 구성을 예측하기 위해 원자 거리, 연결 각 및 펩타이드와 아미노산의 다른 구조적 매개 변수에 관한 유용한 데이터를 사용했습니다. 폴리펩티드.

알파 나선의 기술은 수소 결합에 의해 안정화 된 펩타이드 사슬의 모든 가능한 구조를 찾는데 일어 났는데, 여기서 잔기는 화학량 론적으로 동등하고 각각의 배열은 지금까지 가능했던 펩타이드 결합 공진.

이 2 차 구조는 단백질 중에서 가장 일반적이며 가용성 단백질과 내장 막 단백질 모두에 의해 채택됩니다. 단백질의 60 % 이상이 알파 나선 또는 베타 시트의 형태로 존재한다고 믿어진다.

색인

  • 1 구조
  • 2 기능적인 중요성
    • 2.1 마이 오신
    • 2.2 콜라겐
    • 2.3 각질
    • 2.4 헤모글로빈
    • 2.5 단백질 유형 "징크 핑거"
  • 3 참고

구조

일반적으로, 알파 나선의 각 턴은 평균 3.6 아미노산 잔기를 가지며, 길이는 대략 5.4Å이다. 그러나, 각과 회전 길이는 1 차 구조의 아미노산 서열에 대한 엄격한 의존성에 따라 단백질마다 상이하다.

대부분의 알파 나선은 우회전을하지만, 현재 알파 나선이있는 단백질은 좌회전으로 존재할 수있는 것으로 알려져 있습니다. 하나 또는 다른 조건이 발생하기위한 조건은 모든 아미노산이 동일한 구성 (L 또는 D)에 있다는 것인데, 이는 이들이 턴의 방향을 담당하기 때문이다.

단백질 세상이 중요한 구조적 모티브의 안정화는 수소 결합에 의해 주어진다. 이들 결합은 펩타이드 결합의 음전하 질소에 부착 된 수소 원자와 네 번째 위치의 아미노산의 음전위 성 카르 복실 산소 원자 사이에서 발생하며, N 말단 영역에서.

헬릭스의 각 회전은 분자의 전반적인 안정성을 달성하는 데 필수적인 수소 결합에 의해 다음으로 연결됩니다.

모든 펩타이드가 안정한 알파 나선을 형성 할 수있는 것은 아닙니다. 이는 치환기 R 그룹의 화학적 및 물리적 특성과 직접 관련이있는 나선을 형성하는 사슬 내의 각 아미노산의 고유 한 능력에 의해 주어진다..

예를 들어 특정 pH에서 많은 극성 잔류 물이 동일한 전하를 얻을 수 있기 때문에 이들 사이의 반발이 그 안에 큰 왜곡을 함축하기 때문에 나선형으로 연속적으로 위치 할 수 없습니다..

아미노산의 크기, 형태 및 위치 또한 나선형 안정성의 중요한 결정 인자이다. 추가로 진행하지 않으면, 서열 내에서 근접하여 위치하는 Asn, Ser, Thr 및 Cys와 같은 잔기는 또한 알파 나선의 형태에 부정적인 영향을 미칠 수있다.

동일한 방식으로, 주어진 펩티드에서 α 헬리컬 세그먼트의 소수성 및 친수성은 배타적으로 아미노산의 R 그룹의 동일성에 전적으로 의존한다.

내장 막 단백질에는 강한 소수성 특성을 지닌 잔기가있는 풍부한 α 헬릭스가 있으며, 이는 성분 인지질의 무극성 꼬리 사이의 분절을 삽입하고 구성하는 데 꼭 필요합니다.

반면 가용성 단백질은 극성 잔기가 풍부한 α 헬릭스를 가지고있어 세포질 또는 간질 공간에 존재하는 수성 매질과 더 잘 상호 작용할 수있다.

기능적 중요성

α 헬릭스 모티프는 광범위한 생물학적 기능을 가지고 있습니다. 나선 사이의 특정 상호 작용 패턴은 막 단백질과 가용성 단백질의 기능, 조립 및 올리고머 화에 결정적인 역할을한다.

이러한 영역은 많은 전사 인자에 존재하며, 유전자 발현 조절의 관점에서 중요하다. 이들은 또한 구조적으로 관련성이있는 단백질 및 다양한 종류의 신호 전달 및 / 또는 전달 기능을 갖는 막 단백질에 존재한다.

다음은 알파 나선이있는 단백질의 전형적인 예입니다.

미오신

Myosin은 근육 수축과 다양한 형태의 세포 이동을 담당하는 액틴에 의해 활성화되는 ATPase입니다. 근육과 비 근육의 미오신은 긴 나선형 알파 "꼬리"에 의해 함께 연결된 두 개의 영역 또는 구형의 "머리".

콜라겐

인체의 총 단백질 함량의 제 3은 콜라겐에 의해 표현된다. 그것은 세포 외 공간에서 가장 풍부한 단백질이며 특유의 특징으로 헬리컬 왼손잡이 배열을 가진 세 개의 평행 가닥으로 구성된 구조적 모티브를 가지고 시계 방향으로 삼중 나선을 형성한다.

각질

케라틴은 척추 동물의 일부 상피 세포에서 생산되는 필라멘트 형성 단백질 군입니다. 그들은 못, 머리카락, 발톱, 거북의 껍질, 뿔과 깃털의 주요 구성 요소입니다. 그 섬유 구조의 일부는 알파 나선 세그먼트.

헤모글로빈

혈액 내의 산소는 헤모글로빈에 의해 운반됩니다. 이 사량 체 단백질의 글로빈 부분은 각각 141 잔기의 2 개의 동일한 알파 나선 및 각각 146 잔기의 2 개의 베타 사슬로 구성된다..

"아연 손가락"유형 단백질

DNA 인식 RNA 포장, 전사 활성화, 세포 사멸의 조절, 단백질 접힘 등 : 진핵 생물은 다른 목적을 위해 동작하는 징크 핑거 단백질의 종류가 풍부 많은 징크 핑거 단백질의 구조의 주성분으로서, 알파 나선을 그 기능에 필수적인.

참고 문헌

  1. Aurora, R., Srinivasan, R., & Rose, G.D (1994). 글리신에 의한 알파 - 헬릭스 종결 규칙. 과학, 264(5162), 1126-1130.
  2. Blaber, M., Zhang, X., & Matthews, B. (1993). 아미노산 알파 나선형 성향의 구조적 기초. 과학, 260(1), 1637-1640.
  3. Brennan, R.G., & Matthews, B.W. (1989). 헬릭스 - 턴 - 나선 DNA 결합 모티프. 생물 화학 저널, 264(4), 1903-1906.
  4. Eisenberg, D. (2003). 알파 나선 및 베타 시트 단백질의 구조적 특징의 발견은. Pnas, 100(20), 11207-11210]에 기재되어있다. Huggins, M. L. (1957). 알파 각질의 구조. 화학, 43, 204-209.
  5. Klement, W., Willens, R., Duwez, P. (1960). 미오글로빈의 구조. 자연, 185, 422-427.
  6. Laity, J. H., Lee, B. M., & Wright, P. E. (2001). 징크 핑거 단백질 : 구조적 및 기능적 다양성에 대한 새로운 통찰. 구조 생물학의 현재 견해, 11(1), 39-46.
  7. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C.A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., ... Martin, K. (2003). 분자 세포 생물학 (5 판). Freeman, W.H & Company.
  8. 루키, M. (2008). 멤브레인 구조 생물학 : 생화학 및 생물 물리학 기초. 케임브리지 대학 출판사. www.cambridge.org/9780521856553에서 가져온
  9. McKay, M. J., Afrose, F., Koeppe, R. E., & Greathouse, D.V. (2018). 막의 나선 형성과 안정성. Biochimica et Biophysica Acta - 생체막, 1860 년(10), 2108-2117.
  10. Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2009). 생화학 원리. 오메가 에디션 (5 판).
  11. Pauling, L., Corey, R.B., & Branson, H. R. (1951). 단백질의 구조 : 폴리펩티드 사슬의 2 개의 수소 결합 된 나선형 배열. 미합중국 국립 과학 아카데미 회보 (Proceedings of the United States of America), 37 세, 205-211.
  12. Perutz, M.F. (1978). 헤모글로빈 구조 및 호흡기 수송. 사이언 티픽 아메리칸, 239(6), 92-125.
  13. Scholtz, J. M., & Baldwin, R.L. (1992). 펩타이드에 의한 알파 나선 형성의 기작. 생물 물리학 및 생체 분자 구조의 연례 검토, 21(1), 95-118.
  14. Shoulders, M. D., & Raines, R. T. (2009). 콜라겐 구조 및 안정성. 생화학 연간 검토, 78(1), 929-958.
  15. Subramaniams, A., Jones, W.K., Gulick, J., & Neumannli, J. (1991). 형질 전환 마우스에서의 알파 - 마이 오신 중쇄 유전자 프로모터의 조직 특이 적 조절. 생물 화학 저널, 266(36), 24613-24620.
  16. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, M.A. (2016). 각질 (Keratin) : 구조, 기계적 성질, 생물체에서의 발생 및 생물 흡착에 대한 노력. 재료 과학의 진보. Elsevier 주.
  17. Warrick, H. M., & Spudich, J. a. (1987). Myosin 구조와 세포 운동성의 기능. 세포 생물학 연간 검토, 3, 379-421.
  18. Zhang, S. Q., Kulp, D. W., Schramm, C. A., Mravic, M., Samish, I., & Degrado, W.F. (2015). 막 및 가용성 단백질 헬릭스 - 헬릭스 상호 작용 : 서로 다른 상호 작용을 통한 유사한 기하 구조. 구조, 23(3), 527-541