인테그린 구조, 기능 및 진화 적 관점



나는니트릴 그들은 세포 간 부착을 중재하는 transmembrane 단백질입니다. 이 단백질은 세포 외부의 환경으로 확장되는 부분을 가지고 있으며 세포 외 기질의 다른 단백질과 결합 할 수 있습니다. 다른 것들은 다른 인접 세포, 박테리아 다당류 또는 특정 바이러스 단백질에 결합 할 수있다.

인테그린이 참여하는 이러한 모든 상호 작용은 다양한 세포 접합점, 세포 외 기질의 형성, 혈소판 응집체 형성, 면역계에서의 세포 분지선 형성, 생물학적 관련성의 다른 사건들과 관련하여 안정성을 발생시킨다.

인테그린은 포유류, 새, 물고기 및 해면류, 선충류 및 과실 파리와 같은 간단한 단순 진핵 생물과 같은 다른 유기체에서 발견되었습니다..

색인

  • 1 구조
    • 1.1 integrins의 구조 일반 성
    • 1.2 소단위의 특성
    • 1.3 하위 단위 간의 공유 결합
  • 2 함수
  • 3 진화론 적 관점
  • 4 참고

구조

integrins의 구조 일반성

인테그린은 당 단백질입니다. 단백질은 유기체에서 다양한 기능을 가진 아미노산의 긴 사슬에 의해 형성된 거대 분자입니다. "글 리코 (glyco)"라는 용어는 아미노산 사슬에 대한 탄수화물 (탄수화물이라고도 함)의 존재를 나타냅니다.

이 glycoprotein은 transmembrane이며 세포의 원형질막을 횡단합니다. 인테그린에서 세 가지 영역을 구별 할 수 있습니다 : 다른 구조와의 결합, 세포막을 가로 지르는 영역, 세포 내부에 위치하고 세포 골격과 연결되는 마지막 영역.

세포 외 부분

인테그린의 가장 중요한 특징 중 하나는 세포 외부에있는 부분이 둥근 모양을 가지고 있다는 것입니다. 이들은 매트릭스에 위치한 분자의 인식을 허용하는 일련의 사이트를 가지고 있습니다. 이 염기 서열은 아미노산 아르기닌, 글리신 및 아스 파르 테이트로 구성됩니다.

유니온에 참여하는이 부분의 길이는 약 60 아미노산 잔기

막 횡단면 부분

세포막을 통과하는 단백질의 서열은 알파 나선형 구조를 갖는 것을 특징으로한다. 다음으로, 두 개의 사슬이 세포의 세포질에 잠기 게된다.

세포질 부분

세포의 세포질에 이미 다른 단백질, 또는 탈린, 액틴과 같은 세포 뼈대와 같은 다른 구조에 참여할 수 있습니다..

세포질에 존재하는 "꼬리"는 75 개의 아미노산 잔기의 평균 길이를 가지고있다 (이 지역에는 1000 개 이상의 예외가 있지만).

이 메커니즘은 인테그린이 매우 동적 인 정보 교환을위한 가교 역할을하도록합니다. 단백질은 세포 외 기질의 분자를 내부에있는 분자와 결합시켜 일련의 신호를 생성하고 정보를 전달합니다.

소단위의 특성

각각의 인테그린은 두 개의 transmembrane glycoproteins 인 α와 β subunit의 비공유 결합에 의해 형성된다. 이 subunit이 같지 않기 때문에, integrin은 heterodimer라고 불립니다 (헤테로 서로 다른 이량 체 두 소단위의 결합으로). α 사슬은 거의 800 개의 아미노산 길이를 가지고 있고, β 사슬은 100 개의 아미노산을 가지고있다.

α 소단위는 이황화 결합으로 연결된 두 개의 사슬을 가지고 있으며 2가 양이온 결합 부위를 가진 구상 머리를 가지고있다. 한편, β 서브 유닛은 아미노산 시스테인의 잔기가 풍부하고, 세포 내 부분은 일련의 연결 단백질과의 상호 작용을 매개 할 수있다.

하위 단위 간의 공유 결합

18 개의 α 사슬과 8 개의 β 사슬이 있습니다. 두 subunits 사이의 서로 다른 조합은 최소 24 가지 이량 체와 함께 존재하는 인테그린을 결정합니다.

조합은 다음과 같은 방식으로 제공 될 수 있습니다 : β가있는 α 또는 여러 β 사슬이있는 α. β 가닥은 결합이 얼마나 구체적 일지를 결정하는 역할을하며, 표적 분자와의 상호 작용을 매개하는 인테그린의 일부분이다.

이 방법으로, 특정 분자 조합이 어떤 분자가 연결될지를 결정합니다. 예를 들어, α3 아 단위 및 β1과 형성된 인테그린은 피브로넥틴과의 상호 작용에 특이 적이다.

이 인테그린은 α3β1 (그 이름을 짓기 위해 서브 유닛 번호를 첨자로 언급하십시오). 유사하게, 인테그린 α2β1 콜라겐에 결합하다.

기능들

인테그린은 세포와 환경 사이의 상호 작용을 허용하는 중요한 단백질이며, 세포 외 기질의 다른 성분에 대한 결합 수용체를 가지고 있기 때문입니다. 구체적으로, 결합은 매트릭스와 세포 뼈대 사이에서 발생한다.

이러한 특성으로 인해 인테그린은 세포의 모양, 방향 및 움직임의 조절을 담당합니다.

또한, 인테그린은 다양한 세포 내 경로를 활성화시킬 수있다. 인테그린의 세포질 부분은 신호 체인을 일으킬 수있다..

이러한 상호 작용은 재래 적 신호 전달 수용체에서 일어나는 것처럼 전지구적인 세포 반응을 일으킨다. 이 경로는 유전자 발현의 변화로 이어진다..

진화 적 관점

조직을 형성하기위한 세포 간의 효율적인 접착은 의심의 여지없이 다세포 생물의 진화 과정에 존재해야만하는 결정적인 특성이었다..

인테그린 (integrin) 계열의 출현은 약 6 억년 전의 후생 동물이 출현 한 것으로 추적되었습니다.

조상의 조직 학적 특징을 지닌 동물 군은 일반적으로 해면 스폰지라고 불리는 porifera이다. 이 동물에서 세포 접착은 proteoglycan의 세포 외 기질에 의해 일어난다. 이 매트릭스에 결합하는 수용체는 전형적인 인테그린 결합 모티프.

사실,이 동물 그룹에서 우리는 일부 인테그린의 특정 서브 유닛과 관련된 유전자를 확인했습니다.

진화 과정에서, 후생 동물의 조상은이 거대한 동물 그룹에서 시간이 지남에 따라 보존 된 인테그린과 결합 도메인을 획득했습니다.

구조적으로, integrins의 최대 복잡성은 척추 동물 그룹에서 볼 수 있습니다. 무척추 동물에는 존재하지 않는 다양한 인테그린이 새로운 영역과 함께 존재합니다. 사실, 24 종 이상의 서로 다른 기능적 인테그린이 인간에서 확인되었는데, 과실 파리 초파리 melanogaster 단지 5 개가있다..

참고 문헌

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