Apoenzyme의 특성, 기능 및 예



하나 아포 자임 그것은 효소의 단백질 부분이므로 apoprotein이라고도합니다. 아포 자임은 비활성, 즉 특정 생화학 반응을 수행하는 기능을 수행 할 수 없으며, 보조 인자로 알려진 다른 분자에 결합 할 때까지 불완전하다.

단백질 부분 (apoenzyme)은 cofactor와 함께 완전한 효소 (holoenzyme)를 형성합니다. 효소는 생화학 적 과정의 속도를 증가시킬 수있는 단백질입니다. 일부 효소는 촉매 작용을 수행하기 위해 보조 인자가 필요하지만 다른 효소는 필요하지 않습니다..

색인

  • 1 주요 특징
    • 1.1 단백질 구조
    • 1.2 그들은 접합 된 효소의 일부이다.
    • 1.3 그들은 다양한 보조 요인을 인정한다.
  • 2 아포 자임의 기능
    • 2.1 홀로 효소 생성
    • 2.2 촉매 작용을 일으킴
  • 3 예
    • 3.1 탄산 탈수 효소
    • 3.2 헤모글로빈
    • 3.3 시토크롬 산화 효소
    • 3.4 알코올 탈수소 효소
    • 3.5 Pyruvate kinase
    • 3.6 Pyruvate carboxylase
    • 3.7 Acetyl Coenzyme A carboxylase
    • 3.8 모노 아민 산화 효소
    • 3.9 젖산 탈수소 효소
    • 3.10 카탈라아제
  • 4 참고

주요 특징

그들은 단백질 구조체입니다.

아포 효소는 효소의 단백질 부분에 해당하는데,이 효소는 기능이 신체의 특정 화학 반응에 대한 촉매 역할을하는 분자입니다.

그들은 접합 된 효소의 일부이다.

보 조 인자가 필요없는 효소는 펩신, 트립신 및 우레아제와 같은 단순한 효소로 알려져 있습니다. 대조적으로, 특정 보체 인자를 필요로하는 효소는 접합 효소로 알려져있다. 이들은 두 가지 주요 구성 요소로 구성되어 있습니다 : 비 단백질 구조 인 보조 인자; 및 아포 효소, 단백질 구조.

보조 인자는 유기 화합물 (예 : 비타민) 또는 무기 화합물 (예 : 금속 이온) 일 수있다. 유기적 인 공동 인자는 보효소 또는 보철적인 그룹 일 수 있습니다. 코엔자임은 효소에 약하게 결합되어 효소의 활성 부위로부터 쉽게 유리 될 수있는 보조 인자이다.

그들은 다양한 보조 요인을 인정한다.

호로 효소를 생산하기 위해 아포 자임과 결합하는 많은 보조 인자가 있습니다. 일반적인 보효소는 NAD +, FAD, 코엔자임 A, 비타민 B, 비타민 C입니다. 아포 효소와 결합하는 일반적인 금속 이온은 철, 구리, 칼슘, 아연 및 마그네슘입니다..

보 조 인자는 아포 효소와 단단히 또는 가볍게 결합하여 아포 자임을 홀로 효소로 전환시킵니다. 일단 코인 팩터가 홀로 효소로부터 제거되면, 이는 다시 아포 자임 (apoenzyme)이되며, 이는 비활성 및 불완전하다.

아포 자임 (Apoenzyme) 기능

holoenzymes 만들기

apoenzymes의 주요 기능은 holoenzymes을 발생시키는 것입니다 : apoenzymes는 cofactor와 결합 하고이 링크에서 holoenzyme가 생성됩니다.

촉매 작용을 일으킴

촉매 작용은 일부 화학 반응을 가속화 할 수있는 과정을 의미합니다. 아포 자임 덕분에, 홀로 효소가 완성되고 촉매 작용을 활성화시킬 수 있습니다.

예제들

탄산 탈수 효소

탄산 탈수 효소는 동물 세포, 식물 세포 및 환경에서 이산화탄소 농도를 안정화시키는 데 중요한 효소입니다.

이 효소가 없으면 이산화탄소가 중탄산염으로 전환되고 그 반대의 경우도 매우 느려지므로 식물의 광합성과 호흡 중 호기 같은 중요한 과정을 수행하는 것이 거의 불가능합니다..

헤모글로빈

헤모글로빈은 척추 동물의 적혈구와 많은 무척추 동물의 혈장에 존재하는 구형 단백질로 그 기능은 산소와 이산화탄소를 운반하는 것입니다.

효소에 대한 산소와 이산화탄소의 결합은 척추 동물의 혈액에 붉은 색을 부여하는 역할을하는 헴 그룹 (heme group)이라는 장소에서 발생합니다.

시토크롬 산화 효소

시토크롬 옥시 다제는 대부분의 세포에 존재하는 효소입니다. 그것은 철과 포르피린을 함유하고 있습니다..

이 산화 효소는 에너지를 얻는 과정에서 매우 중요합니다. 이것은 미토콘드리아 막에서 발견되어 시토크롬에서 산소로의 전자 전달을 촉매하며 궁극적으로 물과 ATP (에너지 분자)의 형성을 유도합니다..

알콜 탈수소 효소

알코올 탈수소 효소는 주로 간과 위에서 발견되는 효소입니다. 이 아포 자임은 알코올 신진 대사의 첫 단계를 촉매합니다. 즉, 에탄올 및 다른 알콜의 산화. 이 방법으로, 그들은 아세트 알데히드.

그 이름은이 과정에서 작용 메커니즘을 나타냅니다. 접두사 "des"는 "no"를 의미하고 "hydro"는 수소 원자를 의미합니다. 따라서, 알코올 탈수소 효소의 기능은 알코올로부터 수소 원자를 제거하는 것이다.

피 루이 베이트 키나아제

Pyruvate kinase는 포도당 분해 (glycolysis)의 세포 과정의 마지막 단계를 촉매하는 아포 자임 (apoenzyme).

그것의 기능은 포스 포에 놀 피루 베이트에서 아데노신 디 포스페이트로의 인산염 그룹의 이동을 가속화하여 피루브산과 ATP 중 하나를 만든다.

Pyruvate kinase는 동물의 다른 조직에서 4 가지 형태 (isoenzymes)를 가지며, 각각은 이들 조직의 대사 요구 사항에 적응하는 데 필요한 특정 동역학 특성을 가지고 있습니다..

Pyruvate carboxylase

Pyruvate carboxylase는 카르 복 실화를 촉매하는 효소입니다. 즉, 피루 베이트 분자에 카르복실기를 전달하여 옥살 아세테이트를 형성하는 것.

간 조직과 신장에서는 포도당 합성에 대한 초기 반응을 촉진하는 반면, 지방 조직과 뇌에서는 피루브산으로부터 지질 합성을 촉진합니다.

또한 탄수화물 생합성의 일부인 다른 반응에도 관여합니다.

아세틸 코엔자임 A 카르 복실 라제

Acetyl-CoA carboxylase는 지방산의 대사에서 중요한 효소입니다. 그것은 동물과 식물 모두에서 발견되는 단백질로 여러 반응을 촉매하는 여러 하위 단위를 나타냅니다.

그 기능은 기본적으로 카르복실기를 아세틸 -CoA로 전환시켜이를 말로 닐 조효소 A (말로 닐 -CoA)로 전환시키는 것이다..

포유류 조직에서 기능과 분포가 다른 2 개의 이소 형 (ACC1과 ACC2)이 있습니다.

모노 아민 산화 효소

모노 아민 산화 효소는 세로토닌, 멜라토닌 및 에피네프린과 같은 특정 신경 전달 물질의 불 활성화에 중요한 역할을하는 신경 조직에 존재하는 효소입니다..

뇌에서 다양한 모노 아민 분해의 생화학 반응에 참여합니다. 이러한 산화 반응에서 효소는 산소를 사용하여 분자에서 아미노기를 제거하고 알데히드 (또는 케톤)를 생성하며 해당 암모니아.

젖산 탈수소 효소

젖산 탈수소 효소는 동물, 식물 및 원핵 세포의 세포에서 발견되는 효소입니다. 그 기능은 락 테이트의 피루브산으로의 전환을 촉진시키는 것이며, 그 반대도 마찬가지이다..

이 효소는 음식에서 추출한 포도당이 세포에 유용한 에너지를 얻기 위해 분해되는 세포 호흡에 중요합니다..

유산염 탈수소 효소가 조직에서 풍부하더라도,이 효소의 수준은 혈액에서 낮다. 그러나 부상이나 질병이있는 경우 많은 분자가 혈류로 방출됩니다. 따라서 젖산 탈수소 효소는 심장 마비, 빈혈, 암, HIV 등과 같은 특정 상해 및 질병을 나타내는 지표입니다..

카탈라제

카탈라아제는 산소가있는 모든 생물체에서 발견됩니다. 과산화수소가 물과 산소에서 분해되는 반응을 촉진시키는 효소입니다. 이런 방식으로 축적 독성 화합물.

따라서 여러 가지 대사 반응에서 지속적으로 생성되는 화합물 인 과산화물에 의한 장기 및 조직 보호에 도움이됩니다. 포유 동물에서는 간에서 주로 발견됩니다.

참고 문헌

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). 암 유방에서의 혈장 젖산 탈수소 효소 (LDH) - 생검 지표에 관한 예비 연구. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., & Hendrickson, W. A. ​​(1995). MAD 단계별로 결정된 acetyl-coenzyme A carboxylase의 biotinyl domain 구조. 구조, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). 생화학 (8 판). W. H. Freeman and Company.
  4. Butt, A.A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). 혈장 젖산 탈수소 효소 수준과 선택된 기회 감염 및 HIV 진행과의 연관성. 전염성 질환의 국제 저널, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). 피의 탄산 탈수 효소의 기능. 자연, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). 모노 아민 산화 효소의 구조와 기작. 생체 분자 개념, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R.N.K. (2010). 인간 pyruvate 키니 아제 M2 : 다기능 단백질. 단백질 과학, 19 세(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., & Attwood, P. V. (2008). pyruvate carboxylase의 구조, 기작 및 조절. 생화학 저널, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). 피루브산 염기 효소의 이소 효소. 생화학 적 사회 거래, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). 생물학 (7 판) Cengage Learning.
  11. Supuran, C.T. (2016). 탄산 탈수 효소의 구조와 기능. 생화학 저널, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., & Healy, J. (2004). 모노 아민 산화 효소 : 확실성과 불확실성. 현재 약용 화학, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). 생화학의 기초 : 분자 수준 (5 판). 와일리.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). 종양 전이성 위험의 지표가 더 높습니까? 과분극 화 된 13C-Pyruvate를 사용한 파일럿 MRS 연구. 학술 방사선학, 21(2), 223-231.