Ribosomes 특성, 유형, 구조, 기능



그 리보솜 그들은 가장 풍부한 세포 소기관이며 단백질의 합성에 관여한다. 그들은 멤브레인으로 둘러싸이지 않으며 두 가지 유형의 서브 유닛으로 형성됩니다 : 크고 작은, 일반적으로 큰 서브 유닛은 거의 두 배의 작은 서브 유닛입니다..

원핵 혈통은 50S 서브 유니트와 30S 서브 유니트로 구성된 70S 리보솜을 가지고있다. 마찬가지로, 진핵 세포 계통의 리보솜은 큰 60S 소단위와 작은 40S 소단위로 구성됩니다..

리보솜은 움직이는 공장과 유사하며, 전령 RNA를 읽고이를 아미노산으로 번역하고 펩타이드 결합으로 결합시킬 수있다.

리보솜은 박테리아 총 단백질의 거의 10 % 및 총 RNA 양의 80 % 이상에 해당합니다. 진핵 생물의 경우 다른 단백질에 비해 풍부하지는 않지만 그 수가 더 많습니다..

1950 년, 연구원 George Palade는 처음으로 리보솜을 시각화했으며이 발견은 노벨 생리 의학상 수상.

색인

  • 1 일반적인 특성
  • 2 구조
  • 3 가지 유형
    • 3.1 원핵 생물의 리보솜
    • 3.2 진핵 생물의 리보솜
    • 3.3 Arqueas의 Ribosomes
    • 3.4 침강 계수
  • 4 함수
    • 4.1 단백질의 번역
    • 4.2 RNA 전달
    • 4.3 단백질 합성의 화학적 단계
    • 4.4 Ribosomes와 항생제
  • 5 리보솜 합성
    • 5.1 Ribosomal RNA 유전자
  • 6 기원과 진화론
  • 7 참고

일반적인 특성

리보솜은 모든 세포의 필수 구성 요소이며 단백질 합성과 관련이 있습니다. 그들은 크기가 매우 작기 때문에 전자 현미경의 시각에서만 시각화 할 수 있습니다.

리보솜가 "주름"모양을 당신을 줄 - - 리보솜은 거친 소포체에 고정 세포의 세포질에서 무료 및 미토콘드리아와 엽록체와 같은 일부 세포 소기관에서.

막에 부착 된 리보좀은 원형질막에 삽입되거나 세포 외부로 전달 될 단백질의 합성을 담당합니다.

자유 리보솜은 세포질의 어떤 구조와도 결합하지 않으며, 세포의 내부가 목적지 인 단백질을 합성합니다. 마지막으로, 미토콘드리아의 리보솜은 미토콘드리아 사용을위한 단백질을 합성한다.

같은 방법으로 여러 개의 리보솜이 결합하여 "폴리 리보솜"을 형성하여 전달 단백질과 결합하는 사슬을 형성하고 동일한 단백질을 여러 번 동시에 합성 할 수 있습니다

모두는 두 개의 하위 단위로 구성됩니다. 하나는 큰 단위 또는 큰 단위, 다른 하나는 작은 단위 또는 작은 단위입니다..

일부 연구자들은 리보솜이 세포질이 아닌 세포 소기관이라고 생각한다. 다른 연구자들은 세포 기관 자체를 고려하지 않지만이 지질 구조가 부족하기 때문이다..

구조

리보솜은 둥근 고밀도의 리포솜 RNA와 단백질 분자로 구성되는 작은 세포 구조 (유기체 그룹에 따라 29에서 32 nm까지)로 서로 연관되어 있습니다.

가장 많이 연구 된 리보솜은 eubacteria, archaea 및 eukaryotes의 것입니다. 첫 번째 혈통에서 리보솜은 더 간단하고 작습니다. 반면에 진핵 생물의 리보솜은 더 복잡하고 커집니다. 고세에서 리보솜은 특정 측면에서 두 그룹과 더 유사합니다..

척추 동물과 피자 식물 (꽃 피는 식물)의 리보솜은 특히 복잡합니다.

각 리보솜 서브 유닛은 주로 리보솜 RNA와 다양한 단백질로 구성됩니다. 큰 서브 유닛은 리보솜 RNA 이외에 작은 RNA 분자로 구성 될 수 있습니다.

단백질은 특정 지역의 리보솜 RNA에 결합되어 주문을받습니다. 리보솜 내에서, 촉매 활성 구역과 같은 몇몇 활성 부위가 분화 될 수있다.

Ribosomal RNA는 세포에있어 매우 중요하며, 이는 진화 과정에서 실질적으로 변하지 않은 순서로 볼 수 있으며, 변화에 대한 높은 선택적 압력을 반영합니다.

유형

원핵 생물의 리보솜

박테리아 같은 대장균, 15,000 개 이상의 리보솜을 가지고 있습니다 (비율은 세균 세포의 건조 중량의 거의 1/4에 해당합니다).

박테리아의 리보솜은 직경이 약 18 nm이며 65,000 개의 리보솜 RNA와 6,000에서 75,000 kDa 사이의 다양한 크기의 단백질 중 단지 35 % 만 구성됩니다.

대형 서브 유니트는 50S라고 불리며, 30S는 분자량이 2.5 × 10 인 70S 구조를 형성합니다6 kDa.

30S subunit은 길쭉하고 대칭이 아니지만 50S는 더 두껍고 짧습니다..

의 작은 소단위 대장균 그것은 16S 리보솜 RNA (1542 염기)와 21 개의 단백질로 구성되며, 큰 서브 유닛에는 23S 리보솜 RNA (2904 염기), 5S (1542 염기) 및 31 개의 단백질이있다. 그것들을 구성하는 단백질은 염기성이며 그 수는 구조에 따라 다르다..

리보솜 RNA 분자는 단백질과 함께 다른 유형의 RNA와 유사하게 2 차 구조로 분류됩니다.

진핵 생물의 리보솜

진핵 생물 (80S)의 리보좀은 더 크며 RNA와 단백질 함량이 높습니다. RNA는 더 길고 18S 및 28S라고 불립니다. 원핵 생물과 마찬가지로, 리보솜의 구성은 리보솜 RNA.

이 미생물에서 리보솜의 분자 질량은 4.2 × 106 kDa는 40S 및 60S 서브 유닛으로 분해된다.

40S 서브 유닛은 단일 RNA 분자 인 18S (1874 염기)와 약 33 개의 단백질을 포함합니다. 유사하게, 60S 서브 유닛은 28S RNA (4718 염기), 5.8S (160 염기) 및 5S (120 염기)를 함유한다. 또한 염기성 단백질과 산성 단백질로 구성되어있다..

Arqueas의 리보솜

고세균 (Archaea)은 박테리아와 유사한 미세한 유기체 군이지만 별도의 영역을 구성하는 많은 특성이 다릅니다. 그들은 다양한 환경에서 살며 극한의 환경을 식민지화 할 수 있습니다..

고세균에서 발견되는 리보솜 유형은 진핵 생물의 리보솜과 비슷하지만 세균성 리보솜의 특정 특징을 가지고 있습니다.

그것은 연구 종에 따라 50 또는 70 개의 단백질에 결합 된 16S, 23S 및 5S의 3 가지 유형의 리보솜 RNA 분자를 갖는다. 크기와 관련하여, 고세균의 리보솜은 박테리아 (30S와 50S 두 개가있는 70S)에 더 가깝지만 기본 구조면에서 보면 진핵 생물에 더 가깝다.

고세균은 일반적으로 고온 및 고염 농도 환경에 서식하기 때문에 리보솜은 고도로 저항성이 있습니다.

침강 계수

S 또는 Svedbergs는 입자의 침강 계수를 나타냅니다. 적용된 가속도 사이의 일정한 침강 속도 사이의 관계를 나타냅니다. 이 측정에는 시간 차원이 있습니다..

Svedbergs는 입자의 질량과 모양을 고려하므로 첨가물이 아닙니다. 이러한 이유로, 박테리아에서 50S와 30S 서브 유닛으로 구성된 리보솜은 80S를 추가하지 않으며, 40S와 60S 서브 유닛은 90S 리보솜을 형성하지 않는다.

기능들

리보솜은 모든 생물체의 세포에서 단백질 합성 과정을 매개하는 역할을 담당하며, 보편적 인 생물학적 기작.

리보솜 - 전사 RNA 전령 RNA과 함께이 - 프로세스라고 번역하여 메시지를 디코딩하고 유기체의 모든 단백질을 형성하는 아미노산 서열을 해석 할 수있는 DNA.

생물학에 비추어 볼 때, 단어 번역은 뉴클레오티드 3 중항에서 아미노산으로의 "언어"의 변화를 의미합니다.

이러한 구조는 대부분의 반응이 일어나는 번역의 핵심 부분입니다 (예 : 펩티드 결합의 형성 및 새로운 단백질의 방출)..

단백질 번역

단백질 형성 과정은 전령 RNA와 리보솜 사이의 결합으로 시작됩니다. 메신저는 "chain start codon"이라는 특정 말단에서이 구조를 통해 움직입니다..

메신저 RNA가 리보솜을 통과 할 때, 리보솜은 메신저에 암호화 된 메시지를 해석 할 수 있기 때문에 단백질 분자가 형성됩니다.

이 메시지는 세 쌍의 염기가 특정 아미노산을 나타내는 뉴클레오타이드의 세 쌍으로 코드화됩니다. 예를 들어, 메신저 RNA가 서열 반송 경우 : 8월 UUG CUU AUU GCU을 형성 펩타이드는 아미노산으로 구성 메티오닌, 이소류신, 류신, 류신, 및 알라닌.

이 예는 하나 이상의 코돈 (이 경우 CUU 및 UUG)이 동일한 유형의 아미노산을 코딩하기 때문에 유전 암호의 "퇴화"를 입증합니다. 리보솜이 전령 RNA에서 정지 코돈을 검출하면 번역이 끝납니다.

리보솜은 A 사이트와 P 사이트를 가지고 있으며, P 사이트는 peptidyl-tRNA에 결합하고 A 사이트에서는 아미노 아실 -tRNA에 결합합니다..

RNA 전달

전달 RNA는 아미노산을 리보솜으로 운반하는 역할을하며 삼중 항에 상보적인 서열을 갖는다. 단백질을 구성하는 20 개의 아미노산 각각에 대해 전달 RNA가 있습니다..

단백질 합성의 화학적 단계

이 과정은 아데노신 모노 포스페이트의 복합체에서 ATP가 결합 된 각 아미노산의 활성화, 고 에너지 인산염의 방출로 시작됩니다.

이전 단계는 과도한 에너지를 가진 아미노산을 생성하고 결합은 각각의 전달 RNA와 함께 발생하여 아미노산 -tRNA 복합체를 형성합니다. 아데노신 monophosphate 방출은 여기에서 생긴다.

리보솜에서 전달 RNA는 전달 RNA를 찾습니다. 이 단계에서 전달 또는 안티코돈 RNA의 서열은 메신저 RNA의 코돈 또는 삼중 체와 혼성화된다. 이것은 아미노산과 그 적절한 서열의 정렬을 유도한다.

효소 펩티 딜 트랜스퍼 라제는 아미노산에 결합하는 펩티드 결합의 형성을 촉매하는 역할을한다. 이 과정은 사슬에 결합하는 각 아미노산에 대해 4 개의 고 에너지 결합을 형성해야하기 때문에 많은 양의 에너지를 소비합니다.

이 반응은 아미노산의 COOH 말단에서 히드 록실 라디칼을 제거하고 NH 말단에서 수소를 제거한다2 다른 아미노산의 두 아미노산의 반응성 영역은 결합하여 펩타이드 결합을 만듭니다.

리보솜 및 항생제

단백질 합성은 박테리아에게는 없어서는 안될 사건이기 때문에 특정 항생제는 리보솜과 번역 과정의 다른 단계를 타깃으로합니다.

예를 들어, 스트렙토 마이신은 작은 서브 유닛에 결합하여 번역 과정을 방해하여 전달 RNA를 읽는 데 오류를 일으킨다..

네오 마이신과 겐타 마이신과 같은 다른 항생제는 번역 오류를 일으킬 수 있으며, 작은 하위 단위.

리보솜의 합성

리보솜의 합성에 필요한 모든 세포 기계는 nucleolus에서 발견됩니다. nucleolus는 막 구조로 둘러싸여 있지 않은 핵의 고밀도 영역입니다.

nucleolus는 세포 유형에 따라 가변적 인 구조입니다 : 단백질 요구량이 많은 세포에서 크고 눈에 띄며 소량의 단백질을 합성하는 세포에서 거의인지 할 수없는 영역입니다.

리보솜 RNA의 프로세싱은 리보솜 단백질과 결합하여 기능적 리보솜을 형성하는 미성숙 서브 유닛 인 과립 응축 생성물을 발생시키는이 영역에서 발생한다.

서브 유닛은 핵 밖의 (핵공을 통해) 세포질로 전달되어 단백질 합성을 시작할 수있는 성숙한 리보솜으로 조립된다.

리보솜 RNA의 유전자

인간에서 리보솜 RNA를 코드하는 유전자는 13, 14, 15, 21, 22 개의 5 쌍의 염색체에서 발견된다. 세포는 많은 양의 리보솜을 필요로하기 때문에이 염색체에서 유전자가 여러 번 반복된다.

nucleolus 유전자는 리보솜 RNA 5.8S, 18S 및 28S를 암호화하고 45S의 전구체 전 사물에서 RNA 중합 효소에 의해 전사됩니다. 5S 리보솜 RNA는 핵내에서 합성되지 않는다..

기원과 진화

현대 보편적 인 조상 인 루카 (LUCA) 시대에 현대의 리보솜이 나타 났음에 틀림 없다. (영어 약어 마지막 보편적 인 공통 조상) 아마 RNA의 가상 세계에서. 전달 RNA가 리보솜의 진화를위한 기본 요소라고 제안된다.

자기 복제 기능을 가진 복잡한 이후 아미노산 합성 함수를 인수로이 구조가 발생할 수 있습니다. RNA의 가장 뛰어난 특징 중 하나는 자체 복제를 촉매하는 능력입니다.

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