핵 단백질의 구조, 기능 및 예

하나 핵 단백질 RNA (ribonucleic acid) 또는 DNA (deoxyribonucleic acid)와 같이 구조적으로 핵산과 관련된 단백질입니다. 가장 두드러진 예는 바이러스의 리보솜, 뉴 클레오 솜 및 뉴 클레오 시드입니다.

그러나 핵 단백질로서 DNA에 결합하는 모든 단백질은 고려 될 수 없습니다. 이들은 일시적으로 상호 작용하는 DNA의 합성 및 분해를 매개하는 단백질과 같이 일시적인 관련성이 아닌 안정한 복합체를 형성한다는 특징이 있습니다..

핵 단백질의 기능은 다양하며 연구 대상에 따라 다릅니다. 예를 들어 히스톤의 주요 기능은 DNA가 뉴 클레오 솜으로 압축되는 반면 리보솜은 단백질의 합성에 관여합니다.

색인

구조

일반적으로 핵 단백질은 높은 비율의 염기성 아미노산 잔기 (라이신, 아르기닌 및 히스티딘)로 구성됩니다. 각각의 핵 단백질은 그 특정한 구조를 가지고 있지만, 모든 것이이 유형의 아미노산을 포함하도록 수렴합니다.

생리적 pH에서, 이들 아미노산은 양전하를 띠며, 이는 유전 물질 분자와의 상호 작용을 선호한다. 다음으로 이러한 상호 작용이 어떻게 발생하는지 살펴 보겠습니다..

핵산은 설탕과 인산염의 골격에 의해 형성되어 음전하를 줍니다. 이 인자는 핵 단백질이 어떻게 핵산과 상호 작용하는지 이해하는 데 중요합니다. 단백질과 유전 물질 사이에 존재하는 결합은 비공유 결합으로 안정화된다..

또한, 정전기학 (쿨롱의 법칙)의 기본 원리를 따르면, 우리는 다른 기호 (+와 -)의 요금이 끌린다는 것을 알 수 있습니다.

단백질의 양전하와 유전 물질의 음전하 사이의 인력은 비특이적 유형의 상호 작용을 일으킨다. 대조적으로, 특정 접합은 리보솜 RNA.

단백질과 유전 물질 사이의 상호 작용을 변경할 수있는 여러 가지 요인이 있습니다. 가장 중요한 것 중에는 용액의 이온 강도를 증가시키는 염의 농도가 있습니다. 이온 성 계면 활성제 및 페놀, 포름 아미드와 같은 극성의 다른 화학 화합물.

핵 단백질은 이들이 결합 된 핵산에 따라 분류됩니다. 따라서 우리는 두 개의 잘 정의 된 그룹, 즉 디 옥시 리보 핵산 단백질과 리보 뉴클레오타이드를 구별 할 수 있습니다. 논리적으로 첫 번째는 DNA를, 두 번째는 RNA를 목표로합니다..

deoxyribonucleoproteins의 가장 두드러진 기능은 DNA의 압축입니다. 세포는 극복하기가 거의 불가능한 것처럼 보이는 도전에 직면 해있다. 이 현상은 가닥을 구성하는 핵 단백질의 존재로 인해 달성 될 수있다.

이 그룹은 또한 복제, DNA 전사, 상 동성 재조합 등의 과정에서 규제 기능과 관련이 있습니다..

한편, 리보 핵산 단백질은 DNA 복제에서 유전자 발현 조절 및 중심 RNA 대사 조절에 이르는 필수 기능을 수행합니다.

메신저 RNA는 분해되기 쉽기 때문에 세포 내에서 결코 자유롭지 않기 때문에 보호 기능과 관련이 있습니다. 이를 피하기 위해, 일련의 리보 뉴클레오타틴이 보호 복합체에서이 분자와 결합되어있다.

동일한 시스템이 바이러스에서 발견됩니다. RNA는 RNA 분자를 분해 할 수있는 효소의 작용으로부터 보호합니다..

히스톤은 염색질의 단백질 성분에 해당합니다. 그들은 히스톤이 아닌 DNA에 연결된 다른 단백질을 발견하지만 비 히스톤 단백질이라고 불리는 광범위한 그룹에 포함되어 있습니다..

구조적으로, 그들은 가장 기본적인 염색질 단백질입니다. 그리고 풍요의 관점에서, 그들은 DNA 양에 비례합니다.

우리는 5 종류의 히스톤을 가지고 있습니다. 그것의 분류는, 역사적으로, 기본 아미노산의 내용에 기초를 두었습니다. 히스톤 수업은 진핵 생물 그룹 사이에서 사실상 변하지 않습니다..

이 진화론적인 보전은 유기체에서 히스톤이 담당하는 막대한 역할에 기인합니다.

일부 히스톤의 서열을 코딩하는 서열이 변이 된 경우, DNA 패킹에 결함이 있으므로 유기체는 심각한 결과에 직면하게 될 것입니다. 따라서, 자연 선택은 이러한 비 기능적 변이체를 제거하는 역할을한다.

다른 그룹들 중에서 가장 보존 된 히스톤은 H3과 H4입니다. 사실, 그 서열은 멀리있는 생물체에서 동일합니다 - 계통 발생 학적으로 말하면 - 암소와 완두콩처럼.

DNA는 히스톤 8 량체 (histone octamer)로 알려져 있으며,이 구조는 뉴 소솜 (nucleosome)이다 : 유전 물질의 첫 번째 압축 단계.

프로타민은 작은 핵 단백질 (포유 동물은 거의 50 개의 아미노산으로 이루어진 폴리 펩타이드로 구성되어 있음)이며, 아미노산 잔기 아르기닌 함량이 높습니다. protamines의 주요 역할은 정자 형성의 haploid 단계에서 히스톤을 대체하는 것입니다.

이러한 유형의 염기성 단백질은 수컷 배우자에서의 DNA의 포장 및 안정화에 결정적인 것으로 제안되었다. 그들은 히스테론과 다르다. 왜냐하면 그들은 더 조밀 한 포장이 가능하기 때문이다..

척추 동물에서, 1 ~ 15 개의 코딩 서열이 단백질 염색체에 대해 발견되었으며, 모두 동일한 염색체로 분류됩니다. 서열 비교는 그들이 히스톤으로부터 진화 한 것을 시사한다. 포유류에서 가장 많이 연구 된 것들은 P1과 P2입니다..

RNA에 결합하는 단백질의 가장 두드러진 예는 리보솜에 있습니다. 그것들은 사실상 모든 생명체에 존재하는 구조입니다 - 작은 박테리아에서부터 큰 포유류에 이르기까지.

리보솜의 주요 기능은 RNA 메시지를 아미노산 서열로 번역하는 것이다.

그것들은 하나 이상의 리보솜 RNA와 단백질 세트에 의해 형성된 매우 복잡한 분자 기계입니다. 우리는 그것들을 세포질 내에서 자유롭게 발견 할 수 있거나 거친 소포체에 고정시킬 수 있습니다 (사실이 구획의 "거친"측면은 리보솜 때문입니다).

진핵 생물과 원핵 생물 사이의 리보솜의 크기와 구조에는 차이가있다.

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