Holoenzyme 특성, 기능 및 예
하나 홀로 효소 는 보조 인자 (cofactor)라고 불리는 비 단백질 분자와 결합 된 아포 자임 (apoenzyme)이라고 불리는 단백질 부분으로 구성된 효소입니다. apoenzyme이나 cofactor는 분리되어있을 때 활성화되지 않습니다. 즉 기능을 수행하려면 결합해야합니다..
따라서, 호로 효소는 결합 된 효소이며, 결과적으로 이들은 촉매 작용을한다. 효소는 기본적으로 세포 반응의 속도를 증가시키는 기능을하는 일종의 생체 분자입니다. 일부 효소는 보조 인자 (cofactors) 라 불리는 다른 분자의 도움을 필요로합니다.
보 조 인자는 아포 효소로 보완되고 촉매 작용을 수행하는 활성 호로 효소를 형성한다. 특정 보체 인자가 필요한 효소는 접합 효소로 알려져 있습니다. 이들은 두 가지 주요 구성 요소를 가지고 있습니다 : 보조 이온 (금속 (무기) 이온 또는 유기 분자 일 수 있음). 아포 자임, 단백질 부분.
색인
- 1 특성
- 1.1 apoenzymes와 cofactors로 위로 만들었다
- 1.2 그들은 다양한 보조인을 인정한다.
- 1.3 임시 또는 영구 노동 조합
- 2 기능
- 3 일반적인 holoenzymes의보기
- 3.1 RNA 중합 효소
- 3.2 DNA 중합 효소
- 3.3 탄산 탈수 효소
- 3.4 헤모글로빈
- 3.5 시토크롬 산화 효소
- 3.6 Pyruvate kinase
- 3.7 Pyruvate carboxylase
- 3.8 아세틸 CoA 카르 복실 분해 효소
- 3.9 모노 아민 산화 효소
- 3.10 젖산 탈수소 효소
- 3.11 카탈라아제
- 4 참고
특징
apoenzymes와 cofactors에 의해 형성
아포 효소는 복합체의 단백질 부분이며, 보조 인자는 이온 또는 유기 분자 일 수있다.
그들은 다양한 보조 요인을 인정한다.
holoenzymes를 형성하는 데 도움이되는 몇 가지 유형의 보조 인자가 있습니다. 몇 가지 예는 보효소와 일반적인 비타민, 예를 들면 : 비타민 B, FAD, NAD +, 비타민 C 코엔자임 A.
구리 이온, 철, 아연, 칼슘 및 마그네슘과 같은 금속 이온을 가진 일부 보조 인자. 보조 인자의 또 다른 부류는 소위 인공 그룹.
임시 또는 영구 노동 조합
보 조원은 강도가 다른 아포 효소에 합류 할 수 있습니다. 어떤 경우에는 노동 조합이 약하고 일시적이지만 다른 경우에는 노동 조합이 너무 강해서 영구적입니다.
노동 조합이 일시적인 경우, 보완 인자가 보효소로부터 제거되면 다시 아포 자임으로 변하고 활동을 멈춘다..
기능
홀로 효소 (holoenzyme)는 촉매 작용을 발휘할 준비가 된 효소이다. 즉, 서로 다른 영역에서 발생하는 특정 화학 반응을 가속화하는 것입니다.
기능은 홀로 효소의 특정 작용에 따라 다를 수있다. 가장 중요한 것은 DNA 중합 효소이며, 그 기능은 DNA 복사가 올바르게 수행되도록하는 것입니다.
일반적인 holoenzymes의 예
RNA 중합 효소
RNA 중합 효소는 RNA의 합성 반응을 촉매하는 홀로 효소 (holoenzyme)이다. 이 holoenzyme은 전사 과정에서 주형으로 작용하는 주형 DNA 가닥으로부터 RNA 가닥을 만드는 데 필요합니다..
그것의 기능은 성장하는 RNA 분자의 3 말단에 리보 뉴클레오타이드를 첨가하는 것이다. 원핵 생물에서 RNA 폴리머 라제 아포 자임은 시그마 70이라는 보조 인자가 필요하다..
DNA 중합 효소
DNA 중합 효소는 DNA의 중합 반응을 촉매하는 홀로 효소이기도합니다. 이 효소는 유전 정보를 복제하는 역할을하기 때문에 세포에 매우 중요한 역할을합니다..
DNA 중합 효소는 그 기능을 수행하기 위해 양이온 이온, 보통 마그네슘을 필요로합니다..
DNA 중합 효소의 여러 종류 : DNA 폴리머 라제 III 두 가지 핵심 효소 POL (III)을 갖는 완전 효소이며, 각각은 세 개의 서브 유닛으로 이루어지는 (α, ɛ 및 θ), 두 개의 베타 아 단위와의 복합체를 갖는 슬라이드 고정구 충전제를 갖는 다중 서브 유니트를 고정 (δ, τ, γ, ψ 및 χ).
탄산 탈수 효소
또한, 탄산 탈수 효소라는 탄산 탈수 효소는, 중탄산 (H2CO3) 및 양성자의 이산화탄소 (CO2)와 물 (H20)의 빠른 전환을 촉진 holoenzymes의 패밀리에 속한다 (H의 +).
효소는 그 기능을 수행하는 보조 인자로서 아연 이온 (Zn + 2)이 필요합니다. 탄산 탈수 효소에 의해 촉매 된 반응은 가역적이므로, 혈액과 조직 간의 산 - 염기 균형을 유지하는 데 도움을 주므로 이의 활성은 중요하다고 여겨집니다.
헤모글로빈
헤모글로빈은 동물 조직에서 가스를 운반하는 데 매우 중요한 홀로 효소입니다. 적혈구에 존재하는이 단백질은 철 (Fe + 2)을 함유하고 있으며 그 기능은 폐에서 신체의 다른 부위로 산소를 운반하는 역할을합니다.
헤모글로빈의 분자 구조는 4 량체이며, 이것은 4 개의 폴리펩티드 사슬 또는 서브 유닛으로 구성된다는 것을 의미합니다.
이 홀로 효소의 각 서브 유닛은 헴 그룹을 포함하고, 각각의 헴 그룹은 산소 분자에 결합 할 수있는 철 원자를 함유한다. 헤모글로빈의 헴 그룹은 그것의 촉매 기능에 필요한 보철 그룹입니다.
시토크롬 산화 효소
사이토 크롬 옥시 다제는 거의 모든 생명체의 미토콘드리아에서 수행되는 에너지 획득 과정에 참여하는 효소입니다..
이것은 전자 전달과 ATP 생산의 반응을 촉매 할 수 있도록 특정 보조 인자, 철 및 구리 이온의 협력을 필요로하는 복잡한 홀로 효소이다.
피 루이 베이트 키나아제
Pyruvate kinase는 보편적 인 대사 경로 중 하나에 참여하기 때문에 모든 세포에서 또 다른 중요한 holoenzyme입니다..
그 기능은 피루브산과 ATP를 형성하는 아데노신 디 포스페이트라는 다른 분자 포스라는 분자에서 인산기의 전달을 촉진하는 것이다.
아포 효소는 기능적 홀로 효소를 형성하기위한 보조 인자로서 칼륨 (K ') 및 마그네슘 (Mg + 2) 양이온을 필요로한다.
Pyruvate carboxylase
또 다른 중요한 예는 pyruvate carboxylase이며, pyruvate 분자에 카르복실기를 전달하는 것을 촉매하는 holoenzyme입니다. 따라서, 피루브산은 대사에서 중요한 중간체 인 옥살로 아세테이트로 전환된다.
기능적으로 활성이되기 위해서는 피루 베이트 카르 복실 라제 아포 효소가 비오틴 (biotin).
아세틸 CoA 카르 복실 분해 효소
아세틸 -CoA 카르복시 라제 (acetyl-CoA carboxylase)는 호로 효소 (holoenzyme)로서 코 팩터 (co-factor)는 코엔자임 A.
아포 효소와 보효소 A를 결합하면, 그것은 그 기능은 말로 닐 조효소로 변환을 닐 -CoA를 아세틸 카르복실기를 전송하기위한 촉매 활성 완전 효소 (말로 닐 CoA를).
Acetyl-CoA는 동물 세포와 식물 세포 모두에서 중요한 기능을 수행합니다..
모노 아민 산화 효소
이것은 인간 신경계에서 중요한 홀로 효소이며, 그 기능은 특정 신경 전달 물질의 분해를 촉진시키는 것입니다.
모노 아민 산화 효소가 촉매 적으로 활성 인 경우, 그 보조 인자 인 플라 빈 아데닌 디 뉴클레오타이드 (FAD)와 공유 결합 될 필요가 있으며,.
젖산 탈수소 효소
젖산 탈수소 효소는 특히 등 심장, 뇌, 간, 골격근, 폐, 등 에너지 집약적 인 조직에서, 모든 살아있는 존재의 중요한 완전 효소이다.
이 효소는 락 테이트 데 피루브산의 변환 반응을 촉매하기 위해 보조 인자의 니코틴 아마이드 아데닌 다이 뉴클레오타이드 (NAD)의 존재를 필요.
카탈라제
카탈라아제는 세포 독성 예방에 중요한 중요한 효소입니다. 그것의 기능은 산소와 물에서 세포 대사의 산물 인 과산화수소를 분해하는 것입니다.
카탈라아제 아포 효소는 활성화되는 두 개의 보조 인자 인 망간 이온과 보철 그룹 HEMO를 필요로하는데, 이는 헤모글로빈과 유사하다..
참고 문헌
- Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). 암 유방에서의 혈장 젖산 탈수소 효소 (LDH) - 생검 지표에 관한 예비 연구. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
- Athappilly, F. K., & Hendrickson, W. A. (1995). MAD 단계별로 결정된 acetyl-coenzyme A carboxylase의 biotinyl domain 구조. 구조, 3(12), 1407-1419.
- Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). 생화학 (8 판). W. H. Freeman and Company.
- Butt, A.A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). 혈장 젖산 탈수소 효소 수준과 선택된 기회 감염 및 HIV 진행과의 연관성. 전염성 질환의 국제 저널, 6(3), 178-181.
- Fegler, J. (1944). 피의 탄산 탈수 효소의 기능. 자연, 137-38.
- Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). 모노 아민 산화 효소의 구조와 기작. 생체 분자 개념, 2(5), 365-377.
- Gupta, V., & Bamezai, R.N.K. (2010). 인간 pyruvate 키니 아제 M2 : 다기능 단백질. 단백질 과학, 19 세(11), 2031-2044.
- Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., & Attwood, P. V. (2008). pyruvate carboxylase의 구조, 기작 및 조절. 생화학 저널, 413(3), 369-387.
- Muirhead, H. (1990). 피루브산 염기 효소의 이소 효소. 생화학 적 사회 거래, 18, 193-196.
- Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). 생물학 (7 판) Cengage Learning.
- Supuran, C.T. (2016). 탄산 탈수 효소의 구조와 기능. 생화학 저널, 473(14), 2023-2032.
- Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., & Healy, J. (2004). 모노 아민 산화 효소 : 확실성과 불확실성. 현재 약용 화학, 11(15), 1965-1982.
- Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). 생화학의 기초 : 분자 수준 (5 판). 와일리.
- Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). 종양 전이성 위험의 지표가 더 높습니까? 과분극 화 된 13C-Pyruvate를 사용한 파일럿 MRS 연구. 학술 방사선학, 21(2), 223-231.