몫:
알로 스테 릭 효소의 기능, 구조 및 동역학
그 알로 스테 릭 효소 그것들은 4 개의 분자로 구성된 유기 화학 물질이므로 그 구조는 4 차 분자라고합니다.
요컨대, 알로 스테 릭 효소는 하나 이상의 폴리펩티드 사슬을 가지며 촉매 작용이 수행되는 단위를 포함한다. 이들은 또한 차례로 활성 부위, 즉 화학적 교환을 가지기 때문에 기질에 대한 인식을 수행합니다.
효소의 조절이 수행되는 활성 부위 자체가 하나의 소스 테어, 한 알로 스테 릭 : 즉, 알로 스테 릭 효소는 그 서브 유닛 상이한 특성을 갖는 두 개 이상의 폴리 펩타이드 쇄를 갖는 특징.
후자는 촉매 활성을 갖지 않지만, 효소의 활성 실현에 대한 자극 또는 장애로 작용할 수있는 조절 분자와 관련 될 수있다.
알로 스테 릭 효소에 대한 간략한 소개
알로 스테 릭 효소는 쉽게 소화를 만드는 중요한 작업이있다. 분자의 핵심을 관통, 이러한 효소는 미생물의 대사에 개입 할 수있는 능력이 있으므로 흡수하고 발생하는 생화학 적 요구로 배설하는 힘이있다.
이것이 실현 가능하기 위해서는 알로 스테 릭 효소가 조절 과정이 수행되는 메커니즘을 움직일 필요가있다..
그러나 그리스 문자 시그마 모방 불규칙한 형상, 일반적으로 포화 곡선은 일반적으로 과장 아니라는 것을 알 모두에서 K 및 V. 이러한 효소는 두 가지 방식으로 분류된다.
물론이 동력학 및 구조가 더가 기판과 같은 비는 알로 스테 릭 효소 반응의 속도에 현저한 변형 및 차이를 유발 훨씬 덜 michaelianas 효소와 동일한 의미가 없다는 것을 의미.
알로 스테 릭 효소의 구조 및 동역학은 상호 작용과 직접적으로 관련이 있으며, 특히 공유 결합이 아닌 것.
이 가정은 기질의 농도가 상승 할 때 그려지는 시그 모이 드 곡선이 효소에서 발생하는 구조적 변화와 관련이 있다는 전제에 근거합니다.
그러나이 상관 관계는 항상 절대적인 것은 아니며이 시스템에서 특정 특성을 생략 한 모호함을 나타냅니다.
기능
전 세계적으로 알로 스테 릭 효소는 단백질과 효소 사이의 생화학 적 연결에 영향을 줄 수있는 유기 기원 분자라고 불립니다.
이러한 알로 스테 릭 효소의 작용은 분자 핵에 침투하여 발생하며, 따라서 유기체 내에서 소화 촉매 작용을 담당합니다. 덕분에 위장관과 관련된 다양한 과정이 특히 신진 대사 관리에서 확장됩니다..
따라서 알로 스테 릭 효소의 주요 기능은 신체의 소화를 돕는 것입니다. 이것은 제출 된 링크 과정이 유기체의 구조에서 낭비를 제거 할뿐만 아니라 영양소를 동화시킬 수 있기 때문에 발생합니다..
따라서, 소화 시스템의 촉매 작용은 각 조절자가 특정 알로 스테 릭 부위를 갖는 균형 잡힌 환경에서 지속적으로 발달한다.
또한, 알로 스테 릭 효소는 대사 적 관점에서, 효소 활성이 층 수준에서 감지되는 변동을 통해 제어된다는 것을 이룬다.
기질 농도의 변화가 작 으면 작을수록 효소의 활성 변화가 커지고 반대로.
다른 한편, 알로 스테 릭 효소 K의 값은 최소 억제 량 조절제로 증가 될 수있다.
그것은 어떤 multienzyme 시스템 (효소의 많은 종류를 가지고)에서 일어나는 일, 그들의 성능, 알로 스테 릭 효소가 대사 과정의 끝에서 억제 된 상태로 유지 될 수있다, 셀 용량이 초과 아직도 경우.
이것이 일어날 때 알로 스테 릭 효소는 촉매 활성이 감소되도록 보장합니다. 그렇지 않으면, 기질은 효소 활성을 조절하는 대신 활성화시킨다.
알로 스테 릭 규칙
이것은 효소 활성이 조절 과정에 의해 조절되는 세포 과정으로 알려져 있습니다. 이것은 긍정적 인 (즉, 활성화) 또는 부정적인 (억제) 될 수있는 피드백이 생성된다는 사실 덕분입니다..
조절은 유기적 인 규모 (세포 상부, 세포 위), 신호 전달 및 효소의 공유 결합 변형 (covalent modification of enzymes)에 의해 다양한 방식으로 일어날 수있다.
기판의 고정은 일반적으로 억제제가 없을 때 활성 중심에서 발생할 수 있습니다.
알로 스테 릭 부위가 억제제에 의해 점유되는 경우, 첫번째 요소는 그 구조의 변화 때문에, 기판을 설정할 수없는.
(아래 "allosterism과 협력 성 동의어?"부)의 예외가 있는데, 시그 모이 형상 동력학의 존재는 기판의 협력 성 관계가 있다고 제안 할 수 있지만, 이것이 항상 규칙 아니다.
구조와 동역학
알로 스테 릭 효소의 폴리 펩타이드 중 일부는 촉매 작용이 없다. 어쨌든, 그들은 또한 조절 자의 결합 및 인식이 수행되는 전략적이고 매우 특정한 부위를 가지고 있는데, 이는 복잡한 조절 효소가 초래할 수있는 이유이다..
이는 촉매의 활성 정도는 자신이 (트리거) 음성 (억제) 또는 양성인지에 따라, 즉, 변조를 갖는 극성에 의존한다는 사실이다.
이 생화학 적 교환이 일어나는 곳, 또는 조절 자와의 효소 적 상호 작용은 적절하게 알로 스테 릭 부위로 알려져 있습니다.
이것은 변조기가 화학적 수준에서 변경을 겪지 않고 그 특성이 유지되는 곳입니다. 그러나, 조절 자와 효소 사이의 연결은 돌이킬 수없는 것이 아닙니다. 실행 취소 할 수 있습니다. 따라서 알로 스테 릭 효소의이 과정은 움직일 수 없다고 말할 수 있습니다.
알로 스테 릭 효소를 강조하는 한 가지 특징은 Michaelis-Menten의 원리를 충족시키는 운동 패턴에 해당하지 않는다는 것입니다.
즉, 지금까지의 실험 알로 스테 릭 효소 (극성에 관계없이) 변조기 사이에 링크가 비슷한 곡률, 포화 일정한 형상을 갖는 곡선하지만 S 자형을 갖는 것으로 도시 한 그리스 문자 시그마.
이 S 자형의 차이는 변조기가 사용되었는지 (양수 또는 음수) 또는 전혀 사용되지 않았는지에 관계없이 거의 없습니다.
모든 경우에, 알로 스테 릭 효소의 반응 속도는 기질 농도가 음성 조절 자에 비해 낮고 양성 자에 비해 더 높은 일련의 극적인 변화를 나타낸다. 차례로 효소와 연결된 조정 인자가 없을 때 중간 값을 갖는다.
알로 스테 릭 효소의 동역학 거동은 대칭 및 순차의 두 가지 모델로 기술 할 수있다.
대칭 모델
이 모델에서, 알로 스테 릭 효소는 시제 및 완화 된 형태에 따라 제시 될 수있다.
네거티브 변조기 변형 형태에 근접하는 두 개의 상태 사이를 이동하는 균형이 있기 때문에 완화는 기판과 결합을 활성화하면서 서브 유닛은 양단에있을 수있다.
순차적 모델
이 모델을 사용하면 다른 패러다임을 갖게됩니다. 여기에도 두 가지 형태가 있지만, 각각 독립적으로 행동 할 수 있습니다..
이 시점에서 효소의 생화학 적 연관성의 유사성이 증가하거나 감소 할 수 있으며, 협동성 수준은 활성화 또는 억제 될 수 있습니다..
구조적 변경 사항은 정의 된 순서로 하나의 하위 단위에서 다른 하위 단위로 연속적으로 전달됩니다..
대칭 및 순차 모델 모두 자체 표준에 따라 자체적으로 작동합니다. 그러나 두 모델 모두 공동으로 작업 할 수 있으므로 상호 배타적이지 않습니다..
이러한 경우 입체 관찰하는 중간 상태는 방법, 완화 된 변형을 즉와 알로 스테 릭 효소의 생화학 적 상호 작용이 용융을 제공하는 협력 과정에 참여.
동성애와 협동 조합 : 동의어?
알로 스테스토즘은 협동주의와 동일하다고 믿어 왔지만, 그렇지 않다. 두 용어의 혼동은 분명히 그들의 기능에서 비롯됩니다..
그러나 이러한 유사성은 앨스터 티즘과 협동주의가 동등한 단어로 사용 되기에는 충분하지 않다는 점에 주목해야한다. 둘 다 잘못된 일반화와 분류에 빠지기 전에주의를 기울여야 만하는 미세한 뉘앙스가 있습니다..
알로 스테 릭 효소가 조절 자에 결합 할 때, 다양한 형태를 취한다는 것을 기억할 필요가있다. 양성 변조기는 활성화되지만 음이온 변조기는 억제합니다..
두 경우 모두 활성 사이트의 효소 구조에 상당한 변화가 있으며, 이는 다시 동일한 활성 사이트의 변화가됩니다.
이것의 가장 실질적인 예 중 하나는 비 - 경쟁적 저해에서 보이는데, 여기에서 음성 조절기는 기질 이외의 효소에 결합한다.
그러나, 기판에 대하여 효소의 친화력이 제외 알로 스테 릭 모듈레이터 효소에 의해 감소 될 수 있으므로 상관없이 기판 구조의 경쟁적 억제되고, 효소의 구조는 다르다 할.
마찬가지로, 상기 친 화성의 증가가 있거나 또는 억제 효과 대신에 역효과가 발생하는, 즉 활성화 효과가 일어날 수있다.
협동주의의 현상은 알로 스테 릭 효소의 많은 부분에서 발생하지만 효소가 기질에 결합 할 수있는 몇 군데를 가지고있을 때만 목록 화되어서 올리고머 효소라고 불린다.
또한, 이펙터가 가지고있는 집중도에 따라 친화력이 생기고, 긍정적 인 변조기, 음의 변조기, 기판 자체조차도이 과정에서 다양한 방식으로 작동합니다.
이 효과를 내기 위해서는 기질에 연결할 수있는 몇 개의 사이트를 제시해야하며 결과는 과학적 연구에서 Sigmoid 곡선으로 이미 나타났습니다.
그리고 그것은 얽힘이 발생하는 곳입니다. 왜냐하면 그것은 효소 분석에서 시그 모이 드 곡선이 존재한다면 관찰 된 알로 스테 릭 효소가 반드시 협력 적이어야하기 때문입니다.
또한이 얽힘에 영향을 미치는 요소 중 하나는 시스템에 존재하는 협동성의 정도가 알로 스테 릭 효과기에 의해 작동된다는 것입니다..
그것의 수준은 억제제의 존재에 따라 증가 할 수 있지만 활성제가 존재할 때 감소하는 경향이있다.
그러나, 활성제의 농도가 상승한 미카엘 리아가 될 때 운동 속도는 단지 그 S 자형 상태를 벗어나게된다.
따라서 시그 모이 드 곡선은 알로 스테 릭 효소의 반의어 일 수 있음은 분명합니다. 이 효소의 대부분은이 기질이 포화되었을 때이 신호를 가지지 만 그래프에서만 Sigmoid kinetics의 곡률이 보이기 때문에 알로 스테 릭 상호 작용이 존재한다는 것은 거짓입니다..
반대가 또한 잘못되었다고 가정하십시오. 시그 모이 드 (sigmoid)는 명백한 증상이 나타나기 전의 것을 의미하지는 않는다..
독특한 영양 상태 : 헤모글로빈
헤모글로빈은 알로 스테 릭 시스템에서 일어나는 일의 전형적인 예입니다. 시그마 이드 형에 대응하는 기판은 적혈구의이 구성 요소에 고정된다.
이 고정은 활성 센터에 작용이없는 효과기를 통해 억제 될 수 있습니다. 활성 중심은 헴 그룹 이외의 다른 것입니다. 한편, 마이클 반응 속도론은 산소 고정에 참여하는 서브 유닛에서 독립적으로 제시된다.
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