단백질의 변성 (denaturation of protein) 원인과 결과



그 단백질의 변성 그것은 온도, pH 또는 특정 화학 물질과 같은 다른 환경 요인에 의한 3 차원 구조의 손실로 구성됩니다. 구조의 상실로 인해 효소, 구조, 수송 체 등의 단백질과 관련된 생물학적 기능이 상실됩니다..

단백질의 구조는 변화에 매우 민감합니다. 필수 수소의 단일 다리의 불안정화로 인해 단백질이 변질 될 수 있습니다. 같은 방식으로, 단백질 기능을 준수하기 위해 꼭 필요한 것은 아닌 상호 작용이 있으며, 불안정한 경우에는 기능에 영향을 미치지 않습니다.

색인

  • 1 단백질의 구조
    • 1.1 기본 구조
    • 1.2 2 차 구조
    • 1.3 3 차 구조
    • 1.4 4 차 구조
  • 변성을 일으키는 2 가지 요인
    • 2.1 pH
    • 2.2 온도
    • 2.3 화학 물질
    • 2.4 환원제
  • 3 결과
    • 3.1 Renaturing
  • 4 개의 샤프롱 단백질
  • 5 참고

단백질 구조

단백질 변성의 과정을 이해하기 위해서는 단백질이 어떻게 구성되는지를 알아야합니다. 이들은 1 차, 2 차, 3 차 및 4 차 구조를 나타낸다..

1 차 구조

그것은 상기 단백질을 구성하는 아미노산의 서열이다. 아미노산은 이러한 생체 분자의 기본 구성 요소이며 20 가지 유형이 있으며 각 유형마다 물리적 화학적 특성이 있습니다. 그들은 펩타이드 결합으로 연결되어있다..

이차 구조

이 구조에서 아미노산의이 선형 사슬은 수소 결합에 의해 접기 시작합니다. 두 가지 기본 2 차 구조가 있습니다. 나선형 α, 나선형; 및 접힌 시트 (β)는, 2 개의 선형 사슬이 평행하게 정렬 될 때.

3 차 구조

3 차원 모양의 특정 접기를 초래하는 다른 유형의 힘과 관련됩니다..

단백질의 구조를 구성하는 아미노산 잔기의 R 사슬은 디설파이드 브릿지를 형성 할 수 있고 단백질의 소수성 부분은 내부에 그룹화되며 친수성 부분은 물과 마주합니다. 반 데르 발스 힘은 기술 된 상호 작용의 안정제 역할을한다..

제 4 기 구조

그것은 단백질 단위의 응집체로 이루어져 있습니다..

단백질이 변성되면, 4 차, 3 차 및 2 차 구조를 잃지 만 1 차 구조는 손상되지 않습니다. 이황화 결합이 풍부한 단백질 (3 차 구조)은 변성에 대한 저항성이 더 큽니다..

변성을 일으키는 요인

단백질의 기본 구조를 유지하는 비공유 결합을 불안정하게 만드는 모든 요소는 변성을 일으킬 수 있습니다. 가장 중요한 것 중에 언급 할 수 있습니다 :

pH

산성 또는 염기성 매개체 인 매우 극한의 pH 값에서 단백질은 3 차원 적 구성을 잃을 수 있습니다. 과량의 H 이온+ 및 OH- 중간에 단백질의 상호 작용을 불안정하게 만든다..

이러한 이온 패턴의 변화는 변성을 일으킨다. pH에 의한 변성은 어떤 경우에는 가역적 일 수 있고, 다른 경우에는 비가 역적 일 수있다.

온도

열 변성은 온도가 증가 할 때 발생합니다. 평균 환경 조건에서 사는 유기체에서 단백질은 40 ℃ 이상의 온도에서 불안정 해지기 시작합니다. 분명히, 고온 성 유기체의 단백질은이 온도 범위를 견딜 수 있습니다..

온도가 상승하면 수소 결합 및 다른 비공유 결합에 영향을 미치는 분자 운동이 증가하여 3 차 구조가 손실됩니다.

우리가 효소에 대해서 이야기하고 있다면, 온도의 증가는 반응 속도의 감소로 이어진다..

화학 물질

요소와 같은 극성 물질은 고농축에서 수소 결합에 영향을줍니다. 또한, 비극성 물질은 유사한 결과를 가질 수있다..

세제는 또한 단백질 구조를 불안정하게 만들 수 있습니다. 그러나, 그것은 공격적인 과정이 아니며 대부분 가역적입니다.

환원제

β-mercaptoethanol (HOCH2CH2SH)는 단백질을 변성시키기 위해 실험실에서 자주 사용되는 화학 약품입니다. 그것은 아미노산 잔기 사이의 디설파이드 브릿지를 감소시키는 역할을합니다. 단백질의 3 차 또는 4 차 구조를 불안정하게 만들 수 있습니다..

비슷한 기능을 가진 다른 환원제는 디티 오 트레이 톨 (DTT)입니다. 또한, 단백질에서 천연 구조의 손실에 기여하는 다른 요인은 고농도의 중금속 및 자외선.

결과

변성이 일어나면 단백질은 기능을 상실합니다. 단백질은 고유 상태에있을 때 최적으로 작동합니다..

기능 상실은 항상 변성 과정과 관련이있는 것은 아닙니다. 단백질 구조의 작은 변화는 전체 입체 구조를 불안정하게하지 않고 기능의 손실을 초래할 수 있습니다.

프로세스가 되돌릴 수 없거나되지 않을 수도 있습니다. 실험실에서 조건이 바뀌면 단백질은 초기 상태로 되돌아갑니다..

재구성

재생성에 관한 가장 유명하고 결정적인 실험 중 하나가 Ribonuclease A.

연구진이 요소 또는 β- 메르 캅토 에탄올과 같은 변성제를 첨가하면 단백질이 변성되었다. 이러한 제제가 제거되면 단백질은 본래의 형태로 되돌아가 100 % 효율로 기능을 수행 할 수 있습니다..

이 연구의 가장 중요한 결론 중 하나는 단백질의 3 차원 구조가 1 차 구조에 의해 주어 졌음을 실험적으로 입증하는 것이 었습니다.

어떤 경우에는 변성 과정이 완전히 돌이킬 수 없습니다. 예를 들어 우리가 알을 요리 할 때, 단백질을 만드는 데 열을 가하면 (알부민이 주요 단백질 인) 알부민은 단단하고 희끄무레 한 모양을 취합니다. 직관적으로 우리는 그것을 냉각한다고해도 초기 형태로 돌아 가지 않을 것이라고 결론 지을 수 있습니다..

대부분의 경우, 변성 과정은 용해도의 손실을 동반합니다. 또한 점도, 확산 속도를 감소시키고보다 쉽게 ​​결정화합니다..

샤프롱 단백질

Chaperone 또는 chaperonin 단백질은 다른 단백질의 변성을 예방합니다. 그들은 또한 단백질의 정확한 접힘을 보장하기 위해 단백질간에 적절하지 않은 특정 상호 작용을 억제합니다.

배지의 온도가 증가하면 이들 단백질은 다른 단백질의 변성을 막음으로써 농도를 높이고 작용합니다. 이것이 영어로 약어로 "열 쇼크 단백질"또는 HSP라고도 불리는 이유입니다 (열 충격 단백질).

샤페로니나 (chaperoninas)는 관심있는 단백질을 내부에서 보호하는 새장이나 배럴과 유사합니다.. 

세포 스트레스의 상황에 반응하는 이러한 단백질은 다양한 생물 군에서보고되어 있으며 고도로 보존되어 있습니다. 샤 페로 닌은 종류가 다르며 분자량에 따라 분류됩니다.

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